شناسايي نقطه ضعف ويروس آنفلوآنزا براي از بين بردن آن

واضح آرشیو وب فارسی:ايسنا: شناسايي نقطه ضعف ويروس آنفلوآنزا براي از بين بردن آن
خبرگزاري دانشجويان ايران - تهران
سرويس: بهداشت و درمان - عمومي

در تحقيق جديدي كه در دانشگاه هاي رايس و تگزاس در آمريكا صورت گرفت، هدف جديد و بالقوه اي براي شكست ويروس آنفلوآنزا شناسايي شده است.

به گزارش سرويس بهداشت و درمان ايسنا، توليد كنندگان دارو مي توانند از اين هدف براي حمله به چندين زنجيره از ويروس آنفلوآنزا استفاده كنند از جمله زنجيره هاي عامل آنفلوآنزاي پرندگان و نوع شايع آن كه در فصل سرماخوردگي ميليونها تن را مبتلا مي كند.

در اين تحقيق كه بر روي وب سايت مجله علمي و شناخته شده نيچر منتشر شده، شواهد اميدوار كننده اي مبني بر وجود اين هدف دارويي بالقوه در پروتئين ويروس آنفلوآنزا موسوم به نوكلئوپروتئين يا NP ارايه شده است.

NP نقش حياتي در همه زنجيره هاي ويروس آنفلوآنزاي A از جمله آنفلوآنزاي هنگ كنگي، آنفلوآنزاي اسپانيايي و آنفلوآنزاي پرندگان ايفا مي كند. اين هدف دنباله بلند و انعطاف پذير نوكلئوپروتئين است.

زيست شيمي دانان در دانشگاه هاي رايس و تگزاس دريافتند كه حتي تغييرات اندك در اين دنباله نمي گذارد كه نوكلئوپروتئين يكي از وظايف خود - يعني پيوستن به يكديگر به شكل ستونهاي ساختاري - را به انجام برساند كه ويروس از آنها براي انتقال نسخه هايي از خود استفاده مي كند. چين تائو پژوهشگر و استاديار زيست شيمي و زيست شناسي سلولي مي گويد: حلقه دنباله اين پروتئين داراي يك مجموعه كوچك چسبنده به آن است كه ظاهرا هدف اميدواركننده اي براي توليد گروه جديدي از داروهاي ضد ويروسي است.

وي مي افزايد: از پژوهشهاي ژنتيكي پيشين دريافته ايم كه اين حلقه دنباله در بين زنجيره هاي ويروس آنفلوآنزاي A تقريبا يكسان است، بنابراين داروهايي كه اين دنباله را هدف قرار مي دهند، قابليت بالايي براي مقابله با زنجيره هاي چند گانه ويروسي، از جمله زنجيره هاي H5N1، دارند. اين داروهاي چند ويروسي جديد به ويژه اكنون كه برخي از ويروسهاي H5N1 نسبت به داروي تاميفلوي (Tamiflu) آنفلوآنزا مقاوم شده اند، لازم و ضروري هستند.

يافته هاي تائو مبتني بر مجموعه هاي بسيار دقيقي از آزمايشهايي هستند كه ساختار اتمي نوكلئوپروتئين را آشكار كردند.

ساختار پروتئيني به كمك روش بلورنگاري، با پرتو ايكس مشاهده شده است، روشي كه به دانشمندان امكان مي دهد جايگاه 3 بعدي اتم ها را در بلور بر اساس نقشهاي پراش پرتوايكسي تشخيص دهند كه از ميان بلور مي گذرد.

در حين اينكه مايع موجود در قطره ها تبخير مي شود، پروتئين ها فوق اشباع مي شوند و در برخي موارد بلورهاي ريزي به اندازه چند صد ميكرون تشكيل مي دهند.

بنا به تخمين تائو، كيوآئوشن لي، دستيار محقق وي با مدرك فوق دكترا حدود 1000 شيشه و در هر شيشه چندين قطره تدارك ديده است تا بتواند به حدود 100 بلور دست پيدا كند كه براي آزمايشها لازم داشتند.

نوكلئوپروتئين يكي از تنها 11 پروتئيني است كه توسط ژنوم آنفلوآنزاي A رمزگذاري مي شود. يكي از عملكردهاي اصلي پروتئين نقش ساختاري است.

زماني كه ويروس سلول ميزبان را مي ربايد و آن را به كارخانه همانند سازي ويروس تبديل مي كند، نوكلئوپروتئين ها در حلقه كوچكي مانند آجرهاي ساختماني گردهم مي آيند.

تعداد زيادي از حلقه هاي نوكلئوپروتئين يكي بر روي ديگري در ترتيبي تقريبا بدون نظم انباشته مي شوند و ستونهاي بلند مارپيچي تشكيل مي دهند. سپس ژنوم مولكول اسيد ريبونوكلئيك (RNA) در ويروس به دور اين ستون مي پيچد و براي آلوده كردن ساير سلولها از سلول ميزبان بيرون فرستاده مي شود.

تائو هم چنين مي گويد: نوكلئوپروتئين حدود 500 اسيد آمينه دارد و حلقه دنباله حاوي حدود 30 نمونه از اين اسيد آمينه ها است. ما دريافتيم كه بروز يك جهش تنها در يك بخش باقي مانده از اين 30 اسيد آمينه كافي است كه از گردهم آمدن نوكلئوپروتئين ها براي تشكيل آجرهاي ساختماني در اين ستونها جلوگيري كند و بدون اين ستونها ويروس نمي تواند از خود نسخه هايي توليد و ساير سلولها را آلوده كند.

تائو مي گويد كه اين تحقيق هم چنين سر نخ هايي درباره نقش نوكلئوپروتئين در علامت دادن به يك سلول براي آغاز نسخه برداري از ژنوم ويروس فراهم مي كند. گروه تحقيقاتي تائو به مطالعات خود با رابرت كروگ، مولف مشترك اين تحقيق در دانشگاه تگزارس ادامه مي دهد تا عملكردهاي كنترل كننده اين پروتئين را كشف كند.

بودجه اين تحقيقات را بنياد ولچ، موسسات ملي سلامت و برنامه علوم و مهندسي در مقياس نانوي بنياد ملي علم تامين كرده است.

انتهاي پيام
شنبه 18 خرداد 1387

این صفحه را در گوگل محبوب کنید

[ارسال شده از: ايسنا]

[مشاهده در: www.isna.ir]

[تعداد بازديد از اين مطلب: 219]